ROTI®Garose-His/Ni NTA-Beads, 100 Ml

Zur Isolierung von His-getagten Proteinen unter reduzierenden Bedingungen.

Die Immobilisierte Metallionen-Affinitäts-Chromatographie (IMAC) ist nach wie vor die häufigste Methode, um mit vertretbarem Aufwand hohe Ausbeuten sehr reiner Proteine zu erhalten.
ROTI^®Garose-His/Ni NTA Beads und Fertigsäulen bieten die perfekte Lösung für Ihre spezifischen Applikationen im Bereich der Benchtop-Säulenchromatographie, für die Proteinisolation im Batchverfahren oder unter mittleren Drücken (MPLC, FPLC). Je nach Produkt sind unsere Beads optimal einsetzbar bei niedrigen bzw. hohen Flussraten oder wenn kleine bzw. großen Probenmengen aufgereinigt werden sollen.

Die Matrix der ROTI^®Garose-His/Ni NTA Produkte besteht aus Agarosekügelchen mit 6 % crosslinked Agarose, NTA-konjugiert und beladen mit bivalenten Nickelionen. Nickelchelate erkennen zwei exponierte His-tags mit guter Spezifität und sehr hoher Affinität, was die Ni²⁺-geladene Matrix bei allen Standardanwendungen zur ersten Wahl macht. Der vierarmige NTA Crosslinker bindet His-getagte Proteine hocheffizient und führt zu einer hohen Recovery-Rate bei minimierter Nickelkontamination im Eluat.

Die ROTI^®Garose-His/Ni NTA-Beads können regeneriert werden und sind hierdurch besonders kosteneffizient.
Die Matrix ist in allen üblichen Reagenzien stabil, auch in denaturierenden Reagenzien wie 8 M Harnstoff, 6 M Guanidinhydrochlorid und (lösungsabhängig) in reduzierenden Reagenzien, z. B. ≤30 mM Glutathion, ≤10 mM DTT, ≤10 mM DTE, ≤20 mM β-Mercaptoethanol und ≤0,3 % SDS.

Nickel-beladene NTA-Agarose-Beads für die Affinitätschromatographie unter reduzierenden Bedingungen.
50 %ige Bead-Suspension in 20 % Ethanol.

Die optimale Matrix, wenn in besonders geringer Menge vorhandene His-tag Proteine ohne Verlust aus reduzierenden Puffern aufgereinigt werden sollen.

Autoklavierbar bei 121 °C, 30 min.

Technische Informationen